"Nature" publica en su último número un artículo firmado por investigadores del Instituto Nacional de Alergia y Enfermedades Infecciosas (NIAID) de Estados Unidos que ofrece nueva y sorprendente información sobre los priones, agentes causantes de enfermedades cerebrales mortales como la de Creutzfeldt-Jakob (ECJ).
Su trabajo revela cómo el tamaño de estas proteínas aparentemente malformadas está relacionado con su infectividad. Explican que los priones de tamaño pequeño tienen más capacidad infecciosa que los de tamaño más grande, y que incluso hay un límite de tamaño por debajo del cual su infectividad se pierde.
En opinión del Dr. Anthony Fauci, director del NIAID, los investigadores que desarrollan tratamientos para enfermedades priónicas pueden centrarse en este hallazgo a partir de ahora.
Los priones consisten en una forma anómala de una molécula proteínica llamada PrP. La nueva investigación revela que los priones más infecciosos son significativamente más pequeños que los grandes depósitos de moléculas PrP que se observan en los cerebros de los individuos afectados.
Se sabe desde hace un tiempo que los priones varían mucho en cuanto a su tamaño. Sin embargo, el nuevo estudio es el primero que los clasifica relacionando este parámetro respecto a su infectividad.
El hecho de que los priones más pequeños sean los más peligrosos tiene importantes implicaciones. Los autores explican que los tratamientos diseñados para disgregar grandes acumulaciones de priones pueden ser más perjudiciales que beneficiosos, ya que darían lugar a la liberación de partículas priónicas más infecciosas, provocando una extensión del daño. Opinan que los depósitos o acumulaciones grandes de priones podrían ser un mecanismo del cerebro para detoxificar la infectividad, para protegerse.