Se ha identificado una nueva proteína de unión intercelular regulada en medio hipóxico (proteína claudin-like de 24 kDa, CLP24) que muestra homología a la proteína de mielina 22/ proteína de membrana epitelial 1/ familia claudin de las proteínas de unión celular, que están involucradas en la modulación de la permeabilidad del espacio paracelular. La proteína CLP24 contiene cuatro dominios transmembrana y una proteína C terminal - dominio de interacción proteíca.

Estos dominios son característicos de la familia de proteínas de cuatro segmentos transmembrana, que incluyen a la proteína de mielina 22 y están involucrados en la adherencia celular firme, uniones gap y adherentes. Los análisis que perfilan la expresión, demuestran que la CLP24 se expresa con mayor frecuencia en el pulmón, corazón, riñón y tejidos placentarios.

Los estudios celulares confirman que la proteína CLP24 se localiza en las uniones intercelulares y se co-localiza, como proteínas asociadas, con el beta-catenin en las uniones adherentes, pero no con las uniones firmes. La sobreexpresión de CLP24, resulta en una disminución de la adherencia entre las células, y los estudios funcionales del flujo paracelular confirman que esa sobreexpresión de la proteína CLP24, modula la función de barrera de las uniones.

Estos datos sugieren por consiguiente, que la CLP24 es una nueva proteína de cuatro dominios transmembrana de las uniones adherentes, que modula la adherencia celular, la permeabilidad paracelular y la angiogénesis.